@Article{Śliwowska2005,
journal="Contemporary Oncology/Współczesna Onkologia",
issn="1428-2526",
volume="9",
number="8",
year="2005",
title="Metaloproteinazy macierzy zewnątrzkomórkowej \– charakterystyka biochemiczna i kliniczna wartość oznaczania u chorych na raka piersi",
abstract="Metaloproteinazy (MMP) stanowią grupę zależnych od cynku endopeptydaz, których podstawową funkcją jest przebudowa składników macierzy zewnątrzkomórkowej. Enzymy te syntetyzowane są w komórkach i uwalniane do przestrzeni zewnątrzkomórkowej w formie nieaktywnej (proMMP). Aktywacja enzymu następuje przez proteolityczne cięcie w rejonie propeptydu. Aktywność metaloproteaz jest precyzyjnie regulowana na poziomie transkrypcji, translacji oraz poprzez endogenne inhibitory, takie jak \α2-makroglobulina i tkankowe inhibitory metaloproteinaz (TIMP).   W warunkach fizjologicznych metaloproteinazy macierzy zewnątrzkomórkowej uczestniczą w procesach, takich jak embriogeneza, angiogeneza, gojenie ran, biorą udział także w agregacji płytek, regulują metabolizm jonów. Zmiany aktywności metaloproteinaz zaobserwowano w wielu stanach patologicznych, takich jak procesy zapalne, choroby degeneracyjne oraz w nowotworach. Metaloproteinazy odgrywają istotną rolę w progresji nowotworu, poprzez pobudzanie wzrostu komórek raka, migrację, inwazję, tworzenie przerzutów i nowych naczyń krwionośnych. Wydzielanie i aktywność MMP jest zwiększone prawie we wszystkich typach nowotworów u ludzi i koreluje ze stopniem zaawansowania, większą inwazyjnością, zdolnością do dawania przerzutów, a także z krótszym okresem przeżycia.  Pośród różnych MMP szczególnie MMP-2 (żelatynaza A) i MMP-9 (żelatynaza B) odgrywają ważną rolę w procesie inwazji nowotworów, ponieważ mają zdolność do degradacji kolagenu typu IV, głównego składnika błony podstawnej.",
author="Śliwowska, Izabela
and Kopczyński, Zygmunt",
pages="327--335",
url="https://www.termedia.pl/Matrix-metalloproteinases-8211-biochemical-characteristics-and-clinical-value-determination-in-breast-cancer-patients,3,3967,1,1.html"
}